Osobiste

Prion

Z Słownik Bezpieczeństwa Żywności

P↑ | Powrót


Prion


 Prion     (ang.)

Ojcem nazwy "prion" jest amerykański badacz Stanley Prusiner, który za swe osiągnięcia w dziedzinie rozszyfrowywania natury prionu otrzymał w 1997 roku Nagrodę Nobla. Samą nazwę powołał do życia kilkanaście lat wcześniej, kiedy wszystko zdawało się wskazywać, że zakaźne właściwości są związane z cząsteczką białka (ang. protein infection), a nie chorobotwórczymi drobnoustrojami. Złogi tego białka odnajdywano w mózgach zwierząt i ludzi dotkniętych gąbczastą encefalopatią.

Białko to u zdrowych osobników jest syntetyzowane w stosunkowo niewielkich ilościach i lokuje się w błonie cytoplazmatycznej komórek, przede wszystkim nerwowych, określa się je skrótem PrPC (ang. C = cellular = komórkowe). Badania wykazały, że białko komórkowe PrPC różni się od białka chorobotwórczego drugorzędową strukturą przestrzenną. PrPC posiada strukturę typu a, natomiast chorobotwórczy prion strukturę typu b. Ta informacja stała się podstawą do stworzenia hipotezy, według której zakaźny prion posiada szereg specyficznych właściwości funkcjonalnych odróżniających go od fizjologicznego białka PrPC. Chyba najważniejsza z nich to zdolność do chwilowego łączenia się z komórkowym białkiem PrPC, podczas którego prion powoduje zmianę struktury białka PrPC z a na strukturę b. W ten sposób zdrowe białko samo staje się chorobotwórczym prionem. Na dodatek, białko o zmienionej konformacji nie jest rozpoznawane przez systemy transportowe komórki i nie jest eksportowane do błony cytoplazmatycznej, jak to dzieje się z białkiem PrPC, natomiast gromadzi się wewnątrz komórki. W wyniku tych i innych zaburzeń funkcjonowania komórki ulega ona destrukcji, a zakaźne priony uwalniają się i zakażają inne komórki z najbliższego sąsiedztwa, co w sumie prowadzi do wytworzenia gąbczastej struktury i upośledzenia funkcji centralnego układu nerwowego.

(zobacz:  Choroby prionowe ludzi i zwierząt)